Метановое брожение

Ферментированные продукты: польза для организма

Квашеная капуста, пирожки из теста на закваске и чайный гриб в трехлитровой банке — наверняка вы уже пробовали ферментированные продукты, просто не знали, что они так называются.

Откуда к ним вдруг такой интерес? Скажем спасибо шеф-повару Дэвиду Зильберу, учёному Рене Редзепи и их книге The Noma Guide to Fermentation 2018 года. Они напомнили всему миру о том, что ферментированные продукты не только дольше сохраняют свои полезные свойства, но и положительно влияют на наш организм.

Чем ферментация отличается от брожения — и в чем их польза?

Ответ на первый вопрос: ничем — это синонимичные названия одного технологического процесса. Его суть в контролируемом использовании специальных бактерий, которые, созревая в продукте, усиливают натуральные вкусы, а также вырабатывают молочную кислоту и различные энзимы и пробиотики.

Те в свою очередь помогают поддерживать стабильную работу всего организма — формируют микробиоту кишечника, сообщество из ста триллионов микроорганизмов. Ее состояние влияет на улучшение пищеварения и усваиваемость питательных веществ, вывод токсинов и повышение иммунитета.

Но и это не все: микробиота связана даже с нашим настроением. В ней есть специальные сигнальные молекулы, которые взаимодействуют с мозгом и нервной системой. Именно поэтому после пиццы на ферментированном тесте приподнимается настроение (а еще из-за хрустящего бортика и большого количества начинки, конечно).

Получается, любое молоко ферментированное и его стоит побольше пить?

Нет. Наличие молочной кислоты в составе — это не главный показатель. Лактоферментация слегка изменяет бактериальный состав продукта. В процессе частично расщепляется молочный сахар (лактоза) и молочный белок (казеин).

Почему же сквашенное молоко усваивается лучше свежего? Во-первых, казеин — тяжелый для усвоения белок. Убирая его из состава, бактерии делают кисломолочные продукты более дружелюбными для нашего организма.

Именно поэтому многие люди, которые чувствуют дискомфорт после употребления молока, с легкостью включают в свой рацион кефир или йогурт. Во-вторых, процесс ферментации увеличивает количество энзимов — сложных белков, которые регулируют все обменные системы организма и поддерживают молодость на клеточном уровне.

Сквашивание увеличивает в производных от молока продуктах содержание витаминов В и С, а также благотворно влияет на микрофлору кишечника, помогая избежать дисбактериоза.

Для лактоферментации мы на Молзаводе МясновЪ Хлевное чаще всего используем болгарскую палочку (вид молочнокислых бактерий). Она производит больше молочной кислоты, чем все прочие закваски, а также увеличивает количество полезных свойств в продуктах.

Продукты, которые мы производим в КуулКлевер:

• Квашеная капуста
• Пирожки из теста на закваске
• Чайный гриб
• Йогурт

Выгоды ферментированных продуктов:

1. Улучшение пищеварения
2. Усвоение питательных веществ
3. Повышение иммунитета
4. Поддержание стабильной работы организма
5. Улучшение настроения

Наслаждайтесь вкусными и полезными продуктами, ферментированными с любовью!

Ферментированные продукты и их польза

Кефир
Кефир содержит кефирный грибок, который очищает сосуды и нормализует работу кровеносной системы, стимулирует желудок, печень и поджелудочную железу.

Ряженка
Имеющиеся в ряженке жиры по своей молекулярной формуле наиболее близки к тем, что содержатся в организме человека. В результате они легче усваиваются и укрепляют микрофлору кишечника.

Ацидофилин
Ацидофильная палочка, попав в организм, какое-то время развивается в кишечнике — активно подавляет болезнетворные микробы, стабилизирует работу желудка и поджелудочной железы.

Мягкие сыры
Процесс ферментации в них запускается при помощи сычужного фермента, который содержит фосфор, цинк, селен и множество витаминов.

Хлеба — продукт выпечки или брожения?

Чтобы разобраться с этим вопросом, достаточно ответить на другой: с чего начинается любая выпечка? Конечно, с теста. А значит, хлеб — продукт брожения.

Длительная ферментация теста влияет на два аспекта. Первый — мягкость и пористость готовой выпечки. Молочнокислые бактерии вместе с дрожжами превращают сахара в углекислый газ, именно от его количества зависит текстура. Второй аспект: сохранение витаминов, минералов и антиоксидантов, содержащихся в муке, и улучшение их усвояемости.

Ежедневно на Пекарне МясновЪ мы создаём разнообразные хлеба, от фокаччи до чиабатты, из которых достаём максимум полезных и хорошо усвояемых витаминов и микроэлементов. Сохраняя традиции и не гонясь за количеством, мы сконцентрировались на качестве и производим полезные и вкусные хлеба в 6 этапов.

А в колбасах-то что сбраживать?

Мясо тоже можно ферментировать. Этот процесс называют сухой выдержкой. Его суть проста: в мясо добавляют соль и на длительный период оставляют в помещении с регулируемым температурным режимом. В итоге оно становится более нежным по текстуре и приобретает насыщенный копчёный вкус.

На Мясокомбинате ДЭМКА мы производим сырокопчёные колбасы и деликатесы по всем традиционным технологиям и законам. После формовки коптим при 22oС, а затем перемещаем в климатическую камеру для созревания — ферментации и сушки. Созревают такие колбасы и деликатесы от 20 суток.

О квашеной капусте не забыли?

Как мы уже выяснили, ферментация — это не только про сохранение полезных питательных элементов в составе готового продукта, но и про вкус. Микробиологические реакции не только усиливают его, но при этом удивительным образом превращают в нечто другое, более многогранное.

Сочность, лёгкая сладость в послевкусии — думаем, с квашеной капустой всё понятно, ведь многие её пробовали. Гораздо интереснее устроены соусы. Их тоже готовят по технологии ферментации, чтобы усилить и улучшить исходные характеристики ингредиентов, сделать продукт более насыщенным и концентрированным. Так, достаточно нескольких капель Вустерширского соуса, чтобы наполнить блюдо вкусом. В его производстве как раз используется длительная ферментация ингредиентов — от 10 до 24 месяцев. С итальянским бальзамиком та же история — для приготовления смешивают разные по типу, свойствам и выдержке уксусы с виноградным суслом.

Как найти ферментированный продукт в КуулКлевер?

Мы привозим со всего света и сами производим огромное количество ферментированных продуктов — насчитали 150 наименований в разных категориях! Собрали их в одном разделе на сайте, чтобы вам было удобнее познакомиться с ними поближе — сделать заказ и разнообразить рацион вкусным и полезным.

Метановое брожение (по-другому иногда неверно называется анаэробным брожением) — процесс биологического разложения органических веществ с выделением свободного метана. Процесс происходит в бактериальной биомассе и включает конверсию сложных органических соединений — полисахаров, жиров и белков в метан СН4 и оксид углерода СО (4).

Классификация бактерий, участвующих в метановом брожении

По своим пищевым потребностям бактерии разделяются на три типа:

1. Облигатные анаэробы
2. Микроаэрофилы
3. Факультативные анаэробы

Уровень загрязнения исходного материала является ключевым фактором при использовании мокрого сбраживания или пробкового сбраживания.

Очистка отходов и сточных вод

Использование технологий анаэробного сбраживания может помочь снизить выбросы парниковых газов несколькими ключевыми способами:

• Превращение отходов в метан и углекислый газ
• Получение метаногенного дигестата, который можно использовать в качестве удобрения
• Уменьшение выбросов парниковых газов в окружающую среду

Конечным продуктом систем анаэробного сбраживания является вода, которая образуется как из влажности исходных отходов, так и из воды, полученной в ходе микробных реакций в системах сбраживания.

Модель фермента нуклеозидфосфорилазы. Ферментативная активность может регулироваться активаторами (повышаться) и ингибиторами (понижаться).

Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре. Термины фермент и энзим давно используют как синонимы: первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной. Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

Различные точки зрения на спиртовое брожение

Различия в теориях брожения Пастера и механицистов Бертло и Либиха привели к появлению двух соответствующих терминов в научном сообществе.
С образованием терминов ферменты и энзимы связаны эти различия.

Организованные ферменты vs энзимы

Собственно ферментами стали называть организованные ферменты, т.е. живые микроорганизмы.
Противопоставленно этому, термин энзим предложил В. Кюне для обозначения неорганизованных ферментов, секретируемых клетками.

Исследования и открытия

Через два года после смерти Л. Пастера, Э. Бухнер продемонстрировал спиртовое брожение без дрожжевых клеток.
За эту работу в 1907 году он был удостоен Нобелевской премии.
Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером.

Рибозим и катализ

В 1980-е годы была обнаружена каталитическая активность РНК у пре-рРНК Томасом Чеком.
Этот участок пре-рРНК осуществлял аутосплайсинг, вырезая себя при созревании рРНК.

Пути повышения скорости химической реакции

Существует два основных пути повышения скорости химических реакций:

1. Повышение температуры
2. Действие катализаторов

Действие катализаторов

Катализаторы снижают энергию активации реакций, тем самым ускоряя процессы.
Энзим связывает субстрат, стабилизирует переходное состояние и понижает энергию активации.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.

Например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.

При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз. (см. также Каталитически совершенный фермент)

Соглашения о наименовании ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 7 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

Будучи катализаторами, все ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.

Кривая насыщения химической реакции, иллюстрирующая соотношение между концентрацией субстрата и скоростью реакции

Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен (см. рис.).

Структура и механизм действия ферментов

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная и четвертичная структуры белков разрушается при нагревании, изменении pH или воздействии некоторых химических веществ.

На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. В простой ферментативной реакции может участвовать только одна молекула субстрата С, связывающаяся с ферментом Ф с образованием продукта П:

Однако на самом деле во многих ферментативных реакциях метаболизма принимают участие и связываются с ферментом две, а иногда даже три молекулы разных субстратов. Такие реакции обычно включают перенос атома или функциональной группы от одного субстрата к другому. Такие реакции могут протекать по двум различным механизмам. В реакциях первого типа, называемых реакциями единичного замещения, два субстрата С1 и С2 связываются с ферментом Ф либо специфическим, либо случайным образом с образованием комплекса ФС1С2, который затем распадается на продукты П1 и П2:

Второй класс двухсубстратных реакций составляют реакции, протекающие по механизму двойного замещения (механизм типа «пинг-понг»):

Активный центр ферментов

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

Фермент, соединяясь с субстратом:

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счёт ионных или водородных связей, редко — за счёт ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идёт по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствие фермента:

А+В = АВ

В присутствии фермента:

где А, В — субстраты, АВ — продукт реакции, Ф — фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Иллюстрация гипотезы Кошланда об индуцированном соответствии. a) — Субстрат приближается к активному центру фермента; b) — субстрат и фермент образуют комплекс; c) — комплекс фермента и продуктов реакции; d) — продукты покидают активный центр фермента; 1 — субстрат; 2 — активный центр; 3 — активный центр немного изменяет форму для более точного соприкосновения с субстратом; 4 — продукты реакции, в примере на рисунке — расщепление молекулы субстрата, покидают активный центр.

Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неподходящие молекулы субстрата — слишком большие или слишком маленькие — не приближаются к активному центру фермента.

Модель индуцированного соответствия

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространённых типов модификации — присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Ещё один распространённый тип посттрансляционных модификаций — расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе, а оттуда транспортируется в двенадцатиперстную кишку, где эта неактивная форма активируется трипсином и превращается в химотрипсин.

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Влияние условий среды на активность ферментов

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры. При низких температурах скорость реакции мала, так как малая доля молекул реагентов имеют энергию выше энергии активации реакции. При повышении температурах вначале скорость реакции нарастает, а затем падает, из-за снижения активности фермента, обусловленное его структурными изменениями. При достаточно высокой температуре происходит денатурация белковой молекулы фермента и полное падение его каталитической активности.

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.

Регуляция работы ферментов

Молекула диизопропилфторфосфата — необратимого и эталонного ингибитора ацетилхолинэстеразы. Помимо холинэстераз ДФФ ингибирует все сериновые протеазы, к которым относится химотрипсин, а также фосфоглюкомутазу, строение активного центра, которого было определено с помощью данного вещества.

Действие большинства ферментов можно подавить, или ингибировать, определёнными химическими реагентами. Механизм действия некоторых лекарственных препаратов состоит именно в том, что они ингибируют определённые ферменты в клетках с нарушенными функциями.

Обратимые ингибиторы по своей природе бывают конкурентными, неконкурентными и бесконкурентными. Конкурентный ингибитор конкурирует с субстратом за связывание с активным центром, но в отличие от субстрата связанный с ферментом конкурентный ингибитор не подвергается ферментативному превращению. Отличительная особенность конкурентного ингибирования состоит в том, что его можно ослабить или вовсе устранить, просто повысив концентрацию субстрата. По своей трёхмерной структуре конкурентные ингибиторы обычно напоминают субстрат данного фермента. Благодаря такому сходству они «обманывают» фермент и связываются с ним. Классическим примером может служить ингибирование сукцинатдегидрогеназы анионом малоновой кислоты (−OOC—CH2—COO−), который напоминает сукцинат (−OOC—CH2—CH2—COO−) тем, что также содержит две близко расположенные карбоксильные группы, принимающие при pH = 7,0 ионизированную (депротонированную) форму, однако содержит 3, а не 4 атома углерода. Сукцинатдегидрогеназа не способна отщеплять водород от малоната, но малонат занимает активный центр фермента, не давая ему возможности взаимодействовать с нормальным субстратом. Повышение концентрации сукцината при фиксированной концентрации малоната снижает степень ингибирования фермента. Также конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы выступает оксалоацетат (−OOC—CO—CH2—COO−).

При бесконкурентном ингибировании ингибитор связывается только с фермент-субстратным комплексом, но не со свободным ферментом. Субстрат, связываясь с ферментом, изменяет его конформацию, что делает возможным связывание с ингибитором. Ингибитор, в свою очередь, так меняет конформацию фермента, что дальнейший катализ становится невозможным.

Во многих ситуациях действие ферментов становится необходимым увеличить, то есть совершить активацию ферментов. Активаторы — разнообразные вещества органической и неорганической природы, которые повышают скорость ферментативных реакций.

Примеры активаторов органической природы: жёлчные кислоты (активируют поджелудочную липазу), энтерокиназа (активирует трипсиноген), глутатион, цистеин, витамин С (повышают активность оксидоредуктаз), некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназа, растительная протеиназа и др.) в значительной степени активируются соединениями, содержащими свободные SH-группы (глутатион, цистеин).

Примеры активаторов неорганической природы: HCl активирует пепсиноген, ионы металлов (Na+, Cl−, K+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) активируют очень многие ферменты, поскольку:

Особенно часто активаторами выступают ионы двухвалентных и, реже, одновалентных металлов. Получены доказательства, что около четверти всех известных ферментов для проявления полной каталитической активности нуждаются в присутствии металлов, без которых вообще очень многие ферменты становятся неактивными. Так, при удалении цинка угольная ангидраза (карбоангидраза), катализирующая биосинтез и распад Н2СО3, практически теряет свою ферментативную активность; более того, цинк при этом не может быть заменён никаким другим металлом. Известны ферменты, действие которых активируется ионами нескольких металлов; в частности, енолаза активируется Mg2+, Mn2+, К+. В ряде случаев ионы металлов (Со2+, Mg2+, Zn2+, Fe2+) выполняют функции простетических групп ферментов, или служат акцепторами и донаторами электронов, или выступают в качестве электрофилов либо нуклеофилов, сохраняя реактивные группы в необходимой ориентации. В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру и образованию фермент-субстратного комплекса. Например, ионы Mg2+ через отрицательно заряженную фосфатную группу обеспечивают присоединение монофосфатных эфиров органических веществ к активному центру фосфатаз, катализирующих гидролиз этих соединений. Иногда металл соединяется с субстратом, образуя истинный субстрат, на который действует фермент. В частности, ионы Mg2+ активируют креатинфосфокиназу благодаря образованию истинного субстрата — магниевой соли АТФ. Наконец, имеются экспериментальные доказательства прямого участия металлов (например, ионов Са2+ в молекуле амилазы слюны) в формировании и стабилизации активного центра и всей трёхмерной структуры молекулы фермента. Следует отметить также, что металлы нередко выступают в роли аллостерических модуляторов (эффекторов). Взаимодействуя с аллостерическим центром, подобный эффектор способствует образованию наиболее выгодной пространственной конфигурации фермента и активного фермент-субстратного комплекса.

Существуют представители класса регуляторных ферментов, у которых переход активной формы в неактивную происходит путём ковалентной модификации молекулы фермента. К этому классу относится, например, гликогенфосфорилаза из мышц и печени, катализирующая реакцию отщепления глюкозы от гликогена:

Гликогенфосфорилаза существует в двух формах: в виде фосфорилазы a (активная форма) и фосфорилазы b (относительно неактивная форма). Фосфорилаза a представляет собой димер, состоящий из двух идентичных субъединиц, в каждой из которых имеется один специфический остаток серина, фосфорилированный по гидроксильной группе. Эти остатки фосфосерина необходимы для максимальной активности фермента. Эти фосфатные группы серина можно удалить с помощью фермента, называемого фосфатазой фосфорилазы, с образованием фосфорилазы b, гораздо менее активно катализирующей распад гликогена. Таким образом, активная форма гликогенфосфорилазы превращается в относительно неактивную форму в результате расщепления двух ковалентных связей между остатками фосфорной кислоты и двумя специфическими остатками серина в молекуле фермента.

Фосфорилаза b может снова реактивироваться, то есть превратиться в активную фосфорилазу a. Эта реакция осуществляется с помощью другого фермента, называемого киназой фосфорилазы, который катализирует перенос фосфатных групп от АТФ к гидроксильным группам специфических остатков серина в фосфорилазе b.

Таким образом, распад гликогена в скелетных мышцах и печени регулируется путём изменения количественных соотношений активной и неактивной форм фермента. Переход из одной формы в другую сопровождается изменениями четвертичной структуры фермента, затрагивающими и его каталитический центр.

Хотя в большинстве известных случаев регуляция действия ферментов путём их ковалентной модификации осуществляется через фосфорилирование и дефосфорилирование специфических остатков серина, только что описанным на примере гликогенфосфорилазы, существуют и другие способы ковалентной модификации ферментов, например, метилирование определённых аминокислотных остатков, присоединение к ним аденилатных групп и иные пути.

Множественные формы ферментов

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:

Изоферменты — это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов:

Собственно множественные формы (истинные) — это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации и становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Искусственная (in vitro) эволюция в настоящее время широко используется для изменения активности или специфичности ферментов для их промышленного применения.

Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, аграрной, текстильной промышленности, в фармакологии и медицине. Большинство лекарств влияют на течение ферментативных процессов в организме, запуская или приостанавливая те или иные реакции.

Если происходит мутация в гене, кодирующем определённый фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестаёт идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза тёмного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.

Ферменты используются в диагностике заболеваний путём количественного определения самих ферментов в биологических жидкостях при патологии.

Биотопливная промышленность Целлюлазы Расщепление целлюлозы на сахара, которые могут быть ферментированы для получения целлюлозного этанола.

Маннаназы Удаление пищевых разводов с гуаровой камеди.

Молочная промышленность Реннин Гидролиз белка в производстве сыров.

Липазы Производство сыра камамбер и голубых сыров, таких как Рокфор.

Пищевая промышленность Амилазы Производство сахара из крахмала, например, при приготовлении кукурузного сиропа с высоким содержанием фруктозы.

Протеазы Снижение уровня белка в муке для приготовления печенья.

Трипсин Производство гипоаллергенного детского питания.

Целлюлазы, пектиназы Очистка фруктовых соков.

Молекулярная биология Нуклеазы, ДНК-лигаза и полимеразы Использование рестриктаз и ПЦР для создания рекомбинантной ДНК.

Личная гигиена Протеазы Удаление белков с контактных линз для предотвращения инфекций.

Что такое ферментированные продукты, как происходит процесс ферментации? Действительно ли такие продукты полезны? Разобраться с этим вопросом помогут сотрудники научного отдела компании «Био-Веста».

Прежде чем говорить о ферментированных продуктах, стоит понять, что же такое ферментация. А это – процесс изменения исходного сырья с помощью ферментов – белков, ускоряющих химические реакции, меняющих состав изначального субстрата. И да, можно делать продукты и так: взять молоко, добавить определенные ферменты и получить творог. А где же специфический запах, вкус и в конце-то концов, можно ли такой творог есть людям с проблемами пищеварения?

А чтобы получить вкусный и полезный продукт, сегодня, как и много-много лет назад, используются микроорганизмы. Т.е. ферментированный продукт – это продукт, полученный в результате процесса изменения субстрата или исходного сырья с помощью микроорганизмов.

Какими бывают ферментированные продукты

И таких продуктов – огромное количество. Разделить их можно весьма условно на 3 группы:

Продукты молочнокислого брожения;

Продукты спиртового брожения;

Продукты, полученные с помощью протеолиза или разрушения белка.

Все эти продукты отличаются тем, что при их приготовлении используются не только и не всегда разные продукты питания, но самое важное – разные микроорганизмы.

Так, при молочнокислом брожении сырье может быть самое разное: и молоко, и фруктовый сок, и даже сами фрукты и овощи (белокочанная и пекинская капуста, терн, яблоки и т.д.).

При брожении с молочнокислыми и родственными им бактериями сырье изменяется под действием тех ферментов, которые производят микроорганизмы с образованием различных полезных для человека кислот: молочной, уксусной и пропионовой. Но кроме кислот микроорганизмы синтезируют и различные «натуральные ароматизаторы»: вещества, которые определяют вкус и запах привычных нам кисломолочных продуктов. Но далеко не всегда ферментированный продукт получается с использованием одного микроорганизма. Чаще всего это – целая «семья микробов», которые помогают друг другу выжить. Пример – известный многим продукт «комбуча» или «чайный гриб». Хороший освежающий разной степени кислотности продукт, получаемый путем сбраживания сладкого чая специальным слоистым образованием – «чайным грибом».

Сам по себе чайный гриб – это вредитель винного производства. В состав которого входят дрожжи и уксуснокислые микроорганизмы. При нарушении технологии производства вина – в условиях доступа кислорода – активно развиваются микроорганизмы, способные синтезировать уксусную кислоту из спирта и получается, что весь спирт, который из винограда смогли синтезировать дрожжи, бактерии перерабатывают до уксуса. Для виноделов это – проблема, а в домашних условиях комбуча – прекрасный напиток!

Но самый удивительный консорциум из различных бактерий – это кефирный грибок!

На Земле более нет столь удивительного образования, сообщество которого веками остается неизменной и работает на пользу людям, изготавливая из молока прекрасный диетический кисломолочный напиток «кефир».

В этом сообществе есть микробы самых разных видов: и дрожжи, и молочнокислые палочки, и уксуснокислые бактерии, и молочнокислые кокки, и даже ароматобразующие микроорганизмами. И каждый их этих микроорганизмов выделяет свои ферменты и другие вещества, которые составляют основу кефира. Прежде всего, при молочнокислом брожении разрушается молочный белок – казеин, который становится легкоусвояемым даже малышами, в продукте появляются летучие жирные кислоты, которые позитивно влияют на состояние слизистой оболочки кишечника и желудка, а также всевозможные соединения, поддерживающие на должном уровне иммунную систему человека.

Как это не странно, но «моченые яблоки», «соленые арбузы», квашеная капуста и другие овощи, и фрукты – это тоже гетероферментативное брожение, в основе которого лежат молочнокислые микроорганизмы. И субстрат у них должен обязательно содержать легкоусвояемый сахар – глюкозу, фруктозу, лактозу или сахарозу.

А вот при приготовлении мисо, темпе и других ферментированных бобовых продуктов в качестве закваски используют те микробы, которые производят очень мало кислот, но синтезируют значительное количество протеолитических ферментов, способствующих изменению структуры бобового белка, что делает его доступным для населения всех возрастов и даже с проблемам кишечника. Это – либо споровые микроорганизмы типа сенной палочки, или же грибы рода Аспергиллюс.

Далеко не все знают, что хороший хлеб – это тоже ферментированный продукт. И в состав закваски входят не только пекарские дрожжи. Но и молочнокислые микроорганизмы. И даже «дикая закваска», которая стала популярна в последние годы и готовится самой хозяйкой из картофеля или из хмеля, содержит в своем составе дрожжи и набор молочнокислых микроорганизмов. Почему при выпечке хлеба нужно выдержать время приготовления теста? Не только для того, чтобы в будущем хлебе было «много дырочек», а для того, чтобы микробы смогли изменить белок пшеницы, делая его легкоусвояемым для человека и обогащая тесто многими бесценными и полезными веществами, делающими ферментированные продукты не только вкусными, но и полезными!

Что важно знать про ферментацию?

То, что микробы все разные: они при разных условиях могут производить разные продукты. Примером служит то же винное производства – без доступа кислорода получается вино, а при доступе кислорода – уксус! Но если соблюдать все те правила приготовления сброженных, квашеных или моченых продуктов, сложившихся веками и переданные нашими предками, вы получите вкусные и очень полезные продукты питания, которые должны быть в рационе питания современного человека каждый день!

Есть ли противопоказания к включению таких продуктов в рацион питания?

В общем – нет. Есть только необходимость включать здравый смысл: как и любые другие продукты, их нужно принимать в адекватных дозах: несмотря на то, что комбуча или чайный гриб прекрасно утоляет жажду, особенно летом, не пейте его литрами – он достаточно кислый и может навредить организму! Но это же можно сказать и про другой ферментированный продукт – квас, или моченый арбуз!

А вот польза от таких продуктов неоценима: во-первых, это легкоусвояемые продукты, полезные даже для ослабленных людей, во вторых, они позитивно влияют на микрофлору человека, которая лежит в основе многих процессов, поддерживающих здоровье.

Ручной сбор урожая – кропотливый труд. Занимаются им исключительно женщины – у мужчин не хватает терпения отщипывать по 24 кг листочков ежедневно. Уже на этапе сбора начинается сортировка. Одни сборщицы срывают и складывают в мешки крупный лист, другие – мелкий. Возраст деревьев, с которыми работают, – от 4 до 100 лет.

Вылёживание и проветривание

Только что собранный лист (от 10 до 30 тонн) раскладывают и проветривают. Для этого в цехе установлены тепловые пушки, которые работают на газу. Процесс занимает до 24 часов. Обдув тёплым воздухом делает лист мягче и податливей для следующего этапа обработки.

Отлежавшийся лист отправляют в цех с роллерами, которые его сминают и разрезают. В этот момент запускается процесс ферментации.

Сортировка на fine и second

Чай сортируют на вибростоле, разделяя на категории fine (крупный) и second (мелкий).

Процедуру сминания повторяют, пропуская отсортированные листья через роллеры.

Сортировка на цельный и ломаный лист

После второго сминания лист разделяют на категории OP (цельный) и BOP (ломаный).

Чай выкладывают на полу – там держится идеальная для ферментации температура воздуха. Под потолком подведена труба с водой и работает вентилятор. Технолог контролирует процесс распыления воды, поддерживая нужный уровень влажности. Процесс ферментации длится 2-3 часа.

Сортировка в зависимости от вида чая

Подсохший лист отправляют в сортировочный цех. Для каждого вида чая предназначена своя конвейерная линия, которая состоит из сортеров (вибростолов) и аппаратов барабанного типа. Через конвейеры проходят все виды чая: крупнолистовой FOP, среднелистовой FP, ломаный средний лист FBOP, ломаный мелкий флешевый лист GBOP, флешевый GFOP, флешевый чай с типсами TGFOP.

В магнитном станке лист пропускают через роллеры, очищая его от волосков и пылинок.

Колосортер обеспечивает второй этап очистки: избавляет чай от сторонних палок, мелких и крупных. Такие палки отличаются от чайного сырья цветом (они ярко-оранжевые).

Дегустация и замер влажности

В лаборатории происходит финальная дегустация. Технолог замеряет уровень важности в листе. Если показатель не соответствует норме, лист отправляют на повторный цикл, начиная со стадии сушки.

Готовый чай фасуют в мешки из плотного картона с фольгированным покрытием внутри.

Каталог измерительных приборов Каталог подкормки

Виноделие – процесс трудоёмкий, требующий полной самоотдачи и предельного внимания к деталям. Процесс сбора урожая, дробления сырья, добычи сока, исследования и исправления этого сока требует очень много времени и усилий. Именно поэтому медленное или остановившееся брожение всегда расстраивает, а в худшем случае заставляет разочароваться в виноделии как таковом. Опытные виноделы переносят такие ситуации легко, ведь большинство проблем, которые могут вызывать описанную проблему, легко исправить. В этом материале мы описали 7 самых распространённых причин медленного или остановившегося брожения, а также подобрали рекомендации по их устранению.